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<!DOCTYPE html>

<title>Exotoxin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Exotoxin</span></h1>

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</div>

<p><b>Exotoxine</b> (auch <i>Ektotoxine</i>; von <span style="font-style:normal;font-weight:normal"><a href="Altgriechische_Sprache" title="Altgriechische Sprache">altgriechisch</a></span> <span lang="grc-Grek" class="Grek" style="font-style:normal">ἔξω</span> <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r261937631">

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</style><span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">éxo</span> bzw. <span lang="grc-Grek" class="Grek">ἐκτός</span> <span class="Latn" lang="grc-Latn" style="font-weight:normal;font-style:italic">ektós</span>, beide „außen, außerhalb“, und <a href="Toxin" title="Toxin">-toxin</a>) sind von <a href="Bakterien" title="Bakterien">Bakterien</a> <a href="Sekretion" title="Sekretion">abgesonderte</a> <a href="Toxin" title="Toxin">Giftstoffe</a>, gegen die der Wirtskörper Gegengifte (<a href="Antitoxin" title="Antitoxin">Antitoxine</a>) bilden kann. Hier „verlässt“ das Gift also das Bakterium (im Gegensatz zum <a href="Endotoxin" title="Endotoxin">Endotoxin</a>).<sup id="cite_ref-1" class="reference"><a href="#cite_note-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Exotoxine sind meist <a href="Protein" title="Protein">Proteine</a> und daher nicht <a href="Thermostabil" class="mw-redirect" title="Thermostabil">thermostabil</a>, das heißt nicht hitzebeständig.

</p><p>Sie können in drei Klassen eingeteilt werden:

</p>

<ul><li>membranschädigende Toxine</li>

<li>AB-Toxine (haben vielerlei Funktion)</li>

<li>Superantigentoxine</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Membranschädigende_Exotoxine"><span id="Membransch.C3.A4digende_Exotoxine"></span>Membranschädigende Exotoxine</h2></div>

<p>Manche haben katalytische Eigenschaften, wie zum Beispiel das Alphatoxin von <i><a href="Clostridium_perfringens" title="Clostridium perfringens">Clostridium perfringens</a></i>, andere dagegen nicht, zum Beispiel das Alphatoxin von <i><a href="Staphylococcus_aureus" title="Staphylococcus aureus">Staphylococcus aureus</a></i>. Das Alphatoxin von <i>Clostridium perfringens</i> ist eine Lipase, die die Zellmembran destabilisiert, indem es die dortigen Phospholipide zerschneidet. Das Alphatoxin von <i>Staphylococcus aureus</i> hingegen bildet ein Polymer auf der Oberfläche der Zielzelle, welches die Membran der Zelle perforiert und somit als <a href="Porenbildendes_Toxin" title="Porenbildendes Toxin">porenbildendes Toxin</a> wirkt. Die Membran von Makrophagen und Leukozyten wird durch das von Staphylokokken, insbesondere Staphylococcus aureus, gebildete <a href="Leukozidin" title="Leukozidin">Leukozidin</a>, einem Exotoxin, geschädigt.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="AB-Toxine">AB-Toxine</h2></div>

<p>Sie bestehen im einfachsten Fall aus einem A-Teil, welcher die katalytische Aktivität hat, und einem B-Teil, welcher die spezifische Bindung an die Zielzelle vermittelt. Es gibt jedoch zahlreiche AB-Toxine, die mehrere B-Untereinheiten besitzen (zum Beispiel <a href="Pertussistoxin" class="mw-redirect" title="Pertussistoxin">Pertussistoxin</a>, <a href="Choleratoxin" title="Choleratoxin">Choleratoxin</a>, <a href="Diphtherietoxin" title="Diphtherietoxin">Diphtherietoxin</a>).

</p><p>Die Aufnahme der Toxine in die Zelle geschieht durch rezeptorvermittelte Endocytose (englisch <i>receptor mediated endocytosis</i>, RME). Dabei bindet der B-Teil an einen spezifischen Rezeptor auf der Zielzelle, worauf diese das Toxin durch <a href="Endocytose" class="mw-redirect" title="Endocytose">Endocytose</a> aufnimmt. Das Toxin befindet sich dann in einem <a href="Endosom" title="Endosom">Endosom</a>, welches üblicherweise während seiner Reifung angesäuert wird. Diese Ansäuerung löst dann die Ausschleusung des A-Teiles aus dem Endosom ins Cytoplasma aus. Damit kann der A-Teil seine Wirkung entfalten.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Tetanus_und_Botulismus">Tetanus und Botulismus</h3></div>

<p>Ausgelöst werden diese beiden Krankheiten durch Neurotoxine, die von <i>Clostridium tetani</i> beziehungsweise <i>Clostridium botulinum</i> erzeugt werden. Die Neurotoxine gehören zu den AB-Toxinen und entfalten ihre Wirkung an <a href="Nervenzelle" title="Nervenzelle">Neuronen</a>. Diese Toxine gehören zu den wirksamsten bekannten Toxinen. Die tödliche Dosis liegt schon bei wenigen Nanogramm pro Kilogramm.

</p><p>Beide Toxine sind <a href="Endopeptidasen" title="Endopeptidasen">Endopeptidasen</a>. Sie zerstören Proteine, die für die Verschmelzung von synaptischen Vesikeln mit der Membran der Neuronen wichtig sind. Dadurch können die <a href="Neurotransmitter" title="Neurotransmitter">Neurotransmitter</a> nicht mehr in die Intersynapse abgegeben werden. Im Fall von Botulismus wird die Ausschüttung von <a href="Acetylcholin" title="Acetylcholin">Acetylcholin</a> (bei Tetanus Glycin) verhindert, was zu Erschlaffung der Muskelfasern führt (bei Tetanus dauerhafte Muskelkontraktion).

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="AB-Toxine,_die_mit_G-Proteinen_wechselwirken"><span id="AB-Toxine.2C_die_mit_G-Proteinen_wechselwirken"></span>AB-Toxine, die mit G-Proteinen wechselwirken</h3></div>

<p>Eine andere Klasse von AB-Toxinen wirkt auf <a href="G-Protein" class="mw-redirect" title="G-Protein">G-Proteine</a>. Auch diese Toxine sind hochwirksam. Nachdem das Toxin über RME aufgenommen wurde, katalysiert der A-Teil die Übertragung eines ADP-Ribosylrestes von NAD<sup>+</sup> auf das G-Protein, wodurch letzteres <a href="Posttranslationale_Modifikation" title="Posttranslationale Modifikation">modifiziert</a> wird und die GTPase <a href="Enzymhemmung" title="Enzymhemmung">hemmt</a>. Der ADP-Ribosylrest wird an ganz bestimmte Aminosäuren auf dem G-Protein gehängt, etwa an einen Arginin-Rest des stimulierenden G<sub>α</sub>-Proteins im Falle von <a href="Choleratoxin" title="Choleratoxin">Choleratoxin</a>, oder an einen Cystein-Rest des inhibitorischen G<sub>α</sub>-Proteins im Falle von <a href="Pertussistoxin" class="mw-redirect" title="Pertussistoxin">Pertussistoxin</a>.

</p><p>Die Inaktivierung von G-Proteinen kann gravierende Folgen für die Zelle haben, je nachdem welches G-Protein ADP-ribosyliert wird. Beispiele sind das Choleratoxin und das Pertussistoxin, die den <a href="Cyclisches_Adenosinmonophosphat" title="Cyclisches Adenosinmonophosphat">cAMP</a>-Spiegel der Zelle erhöhen. Dies geschieht im Fall von Cholera an den Darmzellen, was eine schwere Durchfallerkrankung zur Folge hat. Das Pertussistoxin (aus <i><a href="Bordetella_pertussis" title="Bordetella pertussis">Bordetella pertussis</a></i>) wirkt auf die Epithelzellen der Lunge und wahrscheinlich auf Neuronen, was dann zu den für Keuchhusten typischen Symptomen führt. Zusätzlich wirkt das Toxin auch auf die Makrophagen und behindert dadurch die Immunantwort.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Diphtherie">Diphtherie</h3></div>

<p>Im Falle des Diphtherietoxins (aus <i><a href="Corynebacterium_diphtheriae" title="Corynebacterium diphtheriae">Corynebacterium diphtheriae</a></i>) wird der <a href="Elongationsfaktor" title="Elongationsfaktor">Elongationsfaktor</a> 2 (EF2) durch Übertragung eines ADP-Ribosylrestes auf <a href="Diphthamid" title="Diphthamid">Diphthamid</a> (ein modifizierter Histidin-Rest) inaktiviert. EF2 ist aber für die Proteinsynthese und damit für das Leben der Zelle unbedingt nötig.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Superantigentoxine_(Superantigene)"><span id="Superantigentoxine_.28Superantigene.29"></span>Superantigentoxine (Superantigene)</h2></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Superantigen" title="Superantigen">Superantigen</a></i></div>

<p>Diese Art von Exotoxin wirkt durch eine Aktivierung des <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">Immunsystems</a>.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Ausschlaggebend für die Symptome ist hier die Reaktion des Immunsystems auf das Toxin – nicht die Wirkung des Toxins selbst.

</p><p>Superantigene vermitteln direkten Kontakt von <a href="Antigenpr%C3%A4sentierende_Zelle" title="Antigenpräsentierende Zelle">antigenpräsentierenden Zellen</a> (APC) mit <a href="T-Lymphozyt" title="T-Lymphozyt">T-Zellen</a>. Im Normalfall müssen Antigene durch APCs aufgenommen und prozessiert werden, bevor sie dann einigen wenigen T-Zellen über MHC–TCR-Kontakt (T-Zell-Rezeptor) gezeigt werden. Da Superantigene jedoch selbständig Kontakt zwischen <a href="T-Zell-Rezeptor" title="T-Zell-Rezeptor">TCR</a> und <a href="Haupthistokompatibilit%C3%A4tskomplex" title="Haupthistokompatibilitätskomplex">MHC</a> herstellen, bedeutet dies eine Hyperstimulierung der T-Zellen.

Superantigene binden an den variablen Teil der β-Kette. Somit gibt es keine Spezifität mehr für Epitope. Dabei werden dann 20 bis 25 % (im Normalfall 0,01 %) aller T-Zellen im Körper stimuliert, die eine starke Entzündungsreaktion im ganzen Körper auslösen. Symptome wie hohes Fieber, Blutdruckabfall und Hautausschlag können auftreten. Schlimmstenfalls kommt es zum <a href="Toxisches_Schocksyndrom" title="Toxisches Schocksyndrom">Toxischen Schock</a> mit schweren Schädigungen der Organsysteme bis hin zum <a href="Multiorganversagen" title="Multiorganversagen">Multiorganversagen</a>.

Ursache sind meist die Toxine von <a href="Staphylococcus_aureus" title="Staphylococcus aureus">Staphylococcus aureus</a>, seltener <a href="Streptokokken" title="Streptokokken">Streptokokken</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-1">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Spanò, J. E. Galán: <i>A novel pathway for exotoxin delivery by an intracellular pathogen.</i> In: <i>Current Opinion in Microbiology.</i> Band 11, Nummer 1, Februar 2008, S. 15–20, <a href="https://doi.org/10.1016/j.mib.2007.12.002" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.mib.2007.12.002">doi:10.1016/j.mib.2007.12.002</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18243772?dopt=Abstract">PMID 18243772</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2323430/">PMC 2323430</a> (freier Volltext).</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">M. R. Popoff: <i>Bacterial exotoxins.</i> In: <i>Contributions to microbiology.</i> Band 12, 2005, S. 28–54, <a href="https://doi.org/10.1159/000081688" class="extiw external" title="doi:10.1159/000081688">doi:10.1159/000081688</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15496775?dopt=Abstract">PMID 15496775</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text"><i>Pschyrembel Klinisches Wörterbuch.</i> De Gruyter.</span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">M. Kotb: <i>Bacterial pyrogenic exotoxins as superantigens.</i> In: <i>Clinical microbiology reviews.</i> Band 8, Nummer 3, Juli 1995, S. 411–426, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/7553574?dopt=Abstract">PMID 7553574</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC174633/">PMC 174633</a> (freier Volltext).</span>

</li>

</ol>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li>SIB: <a rel="nofollow" class="external text" href="https://viralzone.expasy.org/3967">Viral exotoxin</a>, auf ViralZone</li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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